Parcial caracterização bioquímica e toxicológica do extrato aquoso das folhas modificadas de Euphorbia tirucalli.

Milhm, Ana Carolina Pereira

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dc.contributor.advisor	Aiub, Claudia Alessandra Fortes
dc.contributor.author	Milhm, Ana Carolina Pereira
dc.date.accessioned	2026-05-21T15:32:51Z
dc.date.available	2026-05-21T15:32:51Z
dc.date.issued	2020-03-03
dc.identifier.citation	MILHM, Ana Carolina Pereira. Parcial caracterização bioquímica e toxicológica do extrato aquoso das folhas modificadas de Euphorbia tirucalli. 2020. 58 f. Dissertação (Programa de Pós-Graduação em Biologia Molecular e Celular) – Universidade Federal do Estado do Rio de Janeiro, Rio de Janeiro, 2020.	pt_BR
dc.identifier.uri	http://hdl.handle.net/unirio/15144
dc.description.sponsorship	N/a	pt_BR
dc.language.iso	Portuguese	pt_BR
dc.rights	restrictedAccess	pt_BR
dc.title	Parcial caracterização bioquímica e toxicológica do extrato aquoso das folhas modificadas de Euphorbia tirucalli.	pt_BR
dc.title.alternative	Partial biochemical and toxicological characterization of aqueous extract from modified leaves of Euphorbia tirucalli	pt_BR
dc.type	masterThesis	pt_BR
dc.contributor.advisor-co	Siqueira Junior, Cesar Luis
dc.contributor.referee	Aiub, Claudia Alessandra Fortes
dc.contributor.referee	Campos, Andrea da Silva Fernandes
dc.contributor.referee	Albuquerque, Cassiano Felippe Gonçalves
dc.degree.department	CCBS	pt_BR
dc.degree.grantor	Universidade Federal do Estado do Rio de Janeiro - UNIRIO	pt_BR
dc.degree.level	Mestrado Acadêmico	pt_BR
dc.degree.local	Rio de Janeiro, RJ	pt_BR
dc.degree.program	Programa de Pós-Graduação em Biologia Molecular e Celular	pt_BR
dc.subject.cnpq	CIÊNCIAS BIOLÓGICAS	pt_BR
dc.subject.cnpq	GENÉTICA	pt_BR
dc.subject.cnpq	BIOQUÍMICA	pt_BR
dc.subject.en	Euphorbia tirucalli	pt_BR
dc.subject.en	Proteinases	pt_BR
dc.subject.en	Proteinase inhibitors	pt_BR
dc.description.abstracten	Several proteins perform biological functions, in particular, proteinases, also called enzymes, play a crucial role in many mechanisms of living beings, including plants, animals and microorganisms. However, when poorly regulated, they can generate consequences, such as the non-production of certain substances, or even the abnormal multiplication of cells, which leads to tumors. On the other hand, by carrying out the regulation of these proteinases, specific or not specific proteinase inhibitors work by reducing the activity of proteinases, thus preventing their malfunction. Both proteinases and proteinase inhibitors are grouped into classes, according to their characteristics related to their mechanisms of action or chemical structure, for example. Such molecules have been increasingly investigated among plants due to their traditionally reported, but unproven effects, such as the Euphorbia tirucalli plant, where previously a cysteine proteinase inhibitor was isolated. E. tirucalli, also known as aveloz, is native to the African continent and despite being known to be toxic, it is used in traditional medicine against many diseases, such as cancer, gonorrhea, arthritis, and others. However, both the molecules involved, and the effects described are unknown, requiring studies that seek to ensure the health of the population that traditionally uses this plant. Thus, this study aims to biochemically characterize the aqueous extract of modified leaves of aveloz, evaluating its cytotoxicity and mutagenicity through the Ames Test. As a result of the tested extraction methods, partially purified aveloz phytocystatin was extracted, and after the salting-out method detected in the fraction 0-30. Also, the electrophoretic profile of the crude aveloz extract shows two clear bands, a result corroborated by the evaluation through the ion exchange method in the HPLC. Additionally, when the proteolytic activity of aveloz was evaluated, a protease was extracted, being detected in the 30-60 fraction, after Ammonium Sulfate salting-out. The toxicity evaluation of the aveloz crude extract revealed that only the strain TA100 presented cytotoxicity induced in the highest tested concentration. The results found in this study indicate that the E. tirucalli plant has biotechnological potential to be explored, and can be used in several areas, such as pharmacology and the food industry.	pt_BR
dc.degree.country	Brasil	pt_BR
dc.description.sponsordocumentnumber	N/a	pt_BR
dc.description.abstractpt	Diversas proteínas realizam funções biológicas, em especial, as proteinases, também chamadas de enzimas, desempenham papel crucial em muitos mecanismos dos seres vivos, incluindo plantas, animais e microrganismos. Entretanto, quando mal reguladas, podem gerar consequências, como a não produção de determinadas substâncias, ou até a multiplicação anormal de células, que leva a tumores. Em contrapartida, realizando a regulação dessas proteinases, os inibidores de proteinases específicos ou não, atuam reduzindo a atividade das proteinases, impedindo assim, seu mal funcionamento. Tanto as proteinases, quanto os inibidores de proteinases são agrupados em classes, que dizem respeito às suas características relativas aos seus mecanismos de atuação ou estrutura química, por exemplo. Tais moléculas vêm sendo cada vez mais buscadas dentre os vegetais devido aos seus efeitos tradicionalmente reportados, mas não comprovados, sendo a planta Euphorbia tirucalli um exemplo, onde anteriormente um inibidor de proteinases cisteínicas foi isolado. E. tirucalli também conhecida como aveloz, é nativa do continente africano e apesar de ser reconhecidamente tóxica, é utilizada na medicina tradicional contra diversas doenças, como o câncer, gonorreia, artrite, e outras. Entretanto, tanto as moléculas envolvidas, quanto os efeitos descritos, não são conhecidos, sendo necessários estudos que busquem assegurar a saúde da população que utiliza de forma tradicional essa planta. Sendo assim, este estudo tem como objetivo caracterizar bioquimicamente o extrato aquoso das folhas modificadas de aveloz, avaliando sua citotoxicidade e mutagenicidade através do Teste de Ames. Como resultado dos métodos de extrações testados, a fitocistatina de aveloz parcialmente purificada foi extraída, e após precipitação encontrada na fração 0-30. Além disso, no perfil eletroforético relativo ao extrato bruto de aveloz, duas bandas nítidas são visualizadas, resultado corroborado pela avaliação através do método de troca iônica no CLAE. Adicionalmente, quando avaliada a atividade proteolítica de aveloz, uma protease foi extraída, estando localizada na fração 30-60, após fracionamento por Sulfato de Amônio. A avaliação sobre a toxicidade do extrato bruto de aveloz, revelou que apenas a cepa TA102 apresentou citotoxicidade induzida na maior concentração testada. Os resultados encontrados neste estudo indicam que a planta E. tirucalli possui potencial biotecnológico ainda a ser explorado, podendo ser associada a diversas áreas, como a farmacologia e a indústria alimentícia, por exemplo.	pt_BR
dc.subject.pt	Euphorbia tirucalli	pt_BR
dc.subject.pt	Proteinases	pt_BR
dc.subject.pt	Inibidores de proteinase	pt_BR
dc.subject.decs	Peptídeo Hidrolases	pt_BR
dc.subject.decs	Extratos Vegetais	pt_BR
dc.subject.decs	Inibidores de Cisteína Proteinase	pt_BR
dc.subject.decs	Euphorbiaceae	pt_BR